1、凯氏定氮法

凯氏定氮法是一种测定化合物或混合物中总氮的方法。即在催化剂存在下，用浓硫酸消化样品，将有机氮转化为无机铵盐，然后铵盐在碱性条件下转化为氨，用蒸汽蒸出，用过量的硼酸溶液吸收，再用标准盐酸滴定，即可计算出样品中的氮含量。

由于蛋白质中的氮含量是相对恒定的，所以蛋白质含量可以从其氮含量中计算出来，因此这种方法是一种经典的蛋白质定量方法。

2、缩二脲法

缩二脲法是一种鉴定蛋白质的分析方法。bibiuret试剂是一种碱性含铜试液，呈蓝色，由1%氢氧化钾、几滴1%硫酸铜和酒石酸钾钠配制而成。

当底物含有肽键(多肽)时，供试品溶液中的铜与多肽配位，络合物呈紫色。浓度可用比色法分析，紫外-可见光谱波长为540nm。鉴别反应灵敏度为5-160mg/ml。鉴定反应的蛋白质单位为1-10毫克。

3、苯酚试剂法

分别标记六个试管，前五个试管加入不同浓度的标准蛋白溶液，最后一个试管加入不含标准蛋白溶液的待测蛋白溶液，室温放置30分钟。用第一个不含蛋白质溶液的试管作为空白对照，在650nm波长下测量每个试管中溶液的吸光度值。

4、紫外线吸收法

大多数蛋白质在280nm波长处有特征性最大吸收，这是由于蛋白质中存在酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸，可用于0.1 ~ 0.5 mg/ml蛋白质溶液的测定。

取9个试管，分别贴上标签。前8个试管加入不同浓度的标准蛋白溶液，第一个试管不加入标准蛋白溶液，最后一个试管加入待测蛋白溶液代替标准蛋白溶液。通过加入蒸馏水，每个试管中的液体总量保持一致。将液体混合均匀，在280纳米波长下进行比色，并记录吸光度值。

5、考马斯亮蓝法

考马斯亮蓝染色法的基本原理是蛋白质可以与考马斯亮蓝g-250定量结合。考马斯亮蓝g-250与蛋白质结合时，可见光的最大吸收峰从465nm变为595nm。

在考马斯亮蓝g-250过量、浓度恒定的情况下，当溶液中蛋白质浓度不同时，不同量的考马斯亮蓝g-250会从465nm处的吸收峰形式变为595nm处的吸收峰形式，这种变化有一定的数量关系。

通常，当溶液中蛋白质浓度增加时，显色溶液在595nm处的吸光度可以保持线性增加，因此可以用考马斯亮蓝g-250显色法测定溶液中蛋白质的含量。